Page 27 - 04-Brindza

DOI: https://doi.org/10.15414/2020.9788055222967
Ján Brindza, Vladimíra Horčinová Sedláčková, Olga Grygorieva -
Bielkovinový komplex včelích peľových obnôžok

Izoelektrický bod (pI) je taká hodnota pH roztoku, pri ktorej je molekula, resp. súbor
všetkých molekúl pochádzajúcich z východzej molekuly v roztoku elektroneutrálna, čiže nemá
žiaden elektrický náboj. Z toho vyplýva, že sa molekula nebude pohybovať v elektrickom poli
ani ku kladnej anóde ani k zápornej katóde.
Tento termín sa používa napríklad v biochémii, pri určení vlastností aminokyselín v
roztoku. Aminokyseliny sú amfolyty, látky, ktoré sa správajú aj ako kyseliny, aj ako zásady.
To je určené funkčnou karboxylovou a amino skupinou (aminokyseliny sú alfa amino
karboxylové kyseliny). V roztoku pri pI tvorí aminokyselina obojaký ión, obe funkčné skupiny
sú ionizované, molekula je elektroneutrálna. Izoelektrické body aminokyselín sú uvedené
v tabuľke 11.
Vplyv aminokyselín na ľudský organizmus
Aj napriek tomu, že aminokyseliny sú už dávno známe a sú k dispozícií o nich rozsiahle
štúdie, postupne sa vynárajú mnohé otázky o ich vplyve na ľudský organizmus.
Okrem aminokyseliny prolínu sa všetky ostatné proteinogénne aminokyseliny vyskytujú
v prírode v oboch formách. Pri biosyntéze samotných bielkovín využíva ľudský a živočíšny
organizmus jednoznačne len L-formy (až na úplne výnimočné prípady). Mnohé poznatky však
tiež jednoznačne dokumentujú, že práve D-formy niektorých aminokyselín, ktoré vlastne
organizmus nevyužíva na biosyntézu bielkovín, preukazujú veľmi nepochopiteľné metabolické
účinky.

Tvorba bielkovín
Tvorba peptidovej väzby je najdôležitejšou reakciou aminokyselín. Väzba vzniká medzi
α-aminoskupinou jednej aminokyseliny a karboxylovou skupinou druhej aminokyseliny za
uvoľnenia jednej molekuly vody. Aby došlo ku vzniku peptidovej väzby, musí byť najprv
aktivovaná karboxylová skupina a z chemického hľadiska môže táto reakcia najprv vyžadovať
premenu na acylchlorid. Z hľadiska biologického zahŕňa aktivácia počiatočnú kondenzáciu s
ATP (adenozintrifosfát). Poradie aminokyselín v peptidovom reťazci a ďalej v bielkovinách
určuje primárnu štruktúru peptidu alebo bielkoviny a táto primárna štruktúra má vplyv na
biologickú aktivitu (Murray et al., 1993).

Peptidy sú organické molekuly, ktoré vznikajú vzájomnou rekciou dvoch alebo
viacerých molekúl aminokyselín. Charakteristickým znakom štruktúry peptidov je reťazec
aminokyselín, viazaných amidickou (peptidickou) väzbou –CO-NH-.

Každá molekula aminokyseliny môže peptidickou väzbou viazať ďalšie dve molekuly tej
istej alebo inej aminokyseliny. Vznikajú tak peptidy s rozličným počtom aminokyselín
a rôznym postupným usporiadaním (sekvenciou). Každý lineárny peptid má jednu
aminokyselinu s voľnou aminoskupinou (N-koncová aminokyselina) a jednou s voľnou
karboxylovou skupinou (C-koncová aminokyselina).
Spojením dvoch α-aminokyselín peptidickou väzbou vznikajú dipeptidy. Pri malom
počte aminokyselinových zvyškov, ktoré sa dajú ľahko spočítať, môžeme použiť súborný názov
oligopeptidy. Pri väčšom počte používame názov polypeptidy (tieto vznikajú čiastočnou
hydrolýzou bielkovín).

Okrem lineárnych peptidov môžu vznikať aj uzavreté reťazce – cyklické peptidy
analogické laktámom. Ďalšie možnosti vzniku cyklu prináša vytvorenie disulfidickej väzby,
esteru alebo laktónu interakciou karboxylu s hydroxylovou skupinou postranného reťazca
aminokyseliny.
Cyklické peptidy sa ďalej delia na (Craik, 2016):

- 27 -