Page 26 - 04-Brindza

DOI: https://doi.org/10.15414/2020.9788055222967
Ján Brindza, Vladimíra Horčinová Sedláčková, Olga Grygorieva -
Bielkovinový komplex včelích peľových obnôžok

b) aromatické – fenylalanín, tyrozín;
c) heterocyklické – tryptofán, histidín, prolín (Hoza a Kramářová, 2005).

Klasifikácia aminokyselín podľa funkčnej skupiny (Berg et al., 2002):
a) alifatické:
i. Monoaminomonokarboxylová kyselina:
glycín, alanín, valín, izoleucín, leucín;
ii. Oxymonoaminokarboxylová: serín, treonín;
iii. Monoaminodikarboxylová: kyselina asparágová, kyselina glutámová,
vďaka druhej karboxylovej skupine, má v roztoku negatívny náboj;
iv. Monoaminodikarboxylové amidy: asparagín, glutamín;
v. Diaminomonokarboxylová: lyzín, arginín, majú v roztoku pozitívny náboj;
vi. Síra: cysteín, metionín;
b) Aromatické: fenylalanín, tyrozín, tryptofán;
c) Heterocyklické: tryptofán, histidín, prolín;
d) Imino kyseliny: prolín;
Každá z dvadsiatich aminokyselín má svoj vlastný metabolický proces a podľa spôsobu
vstupu do citrátového cyklu (podľa možnosti zapojenia do metabolizmu sacharidov a lipidov)
sa aminokyseliny delia do troch skupín:
a) glukogénne – po štiepení z nich vznikajú medziprodukty biosyntézy sacharidov
(pyruvát, oxálacetát) alebo medziprodukty citrátového cyklu. Zaraďujeme tu valín,
treonín a metionín a ďalej všetky neesenciálne aminokyseliny, okrem tyrozínu;

b) ketogénne – odbúravajú sa na medziprodukty, z ktorých sa tvoria lipidy (acetyl-CoA,
acetoacetyl-CoA). Zaraďujeme tu leucín a lyzín;
c) glukogénne a ketogénne – štiepi sa zvyčajne na dva fragmenty, z nich jeden prejde na
acetyl-CoA (popr. Acetoacetyl-CoA) a druhý na fumarát alebo sukcinát. Do tejto
skupiny patria fenylalanín, izoleucín, tyrozín a tryptofán (Hoza a Kramářová, 2006;
Vollamnová a kol., 2018).

Z biologického hľadiska je potrebných všetkých 20 základných aminokyselín, ktoré
tvoria primárne štruktúru proteínov v organizme.

Organoleptické vlastnosti aminokyselín

Voľné aminokyseliny a nižšie peptidy majú chuť:
a) sladkú – glycín, alanín, treonín, prolín;
b) kyslú – kyselina asparagová, kyselina glutamová;
c) horkú – leucín, izoleucín, fenylalanín, tyrozín, tryptofán;
d) indiferentnú – nevýrazné / neutrálne – ostatné aminokyseliny.

Fyzikálne a acidobázické vlastnosti aminokyselín
Pre formovanie konformácie sú veľmi dôležité fyzikálne vlastnosti postranných
reťazcov aminokyselín, a chemická povaha v tomto prípade nie je rozhodujúca. Z týchto
vlastností sa najviac uplatňujú polarita, acidobázický charakter a veľkosť molekuly (Hoza a
Kramářová, 2005).
Asi polovica všetkých základných aminokyselín má úplne nepolárny (hydrofóbny)
charakter, a sú to: alanín, valín, leucín, izoleucín, prolín, fenylalanín, tryptofán a metionín.
Aminokyseliny, ktoré majú v postrannom reťazci elektrický náboj, sa podieľajú na
elektrostatických interakciách, a sú to: histidín, lyzín, arginín a kyseliny glutámová a
asparágová (Hoza a Kramářová, 2005).

- 26 -