Page 11 - 04-Brindza

DOI: https://doi.org/10.15414/2020.9788055222967
Ján Brindza, Vladimíra Horčinová Sedláčková, Olga Grygorieva -
Bielkovinový komplex včelích peľových obnôžok

Podjednotky pritom môžu ľahko disociovať, ale aj opätovne sa spájať do príslušnej kvartérnej
štruktúry. Kvartérnu štruktúru majú mnohé významné bielkoviny, napr. imunoglobulíny,
enzýmy, hemoglobín.

Denaturácia bielkovín

Polypeptidový reťazec bielkoviny môže v priestore nadobúdať rozličné usporiadanie. Len
v určitom konkrétnom priestorovom usporiadaní (priestorovej štruktúre) môže bielkovina
vykonávať svoju biochemickú funkciu v organizme. Stav, keď bielkovina nadobúda práve
takúto priestorovú štruktúru, nazývame natívnym stavom (natívnou štruktúrou) bielkoviny.
Natívne usporiadanie bielkoviny (jej sekundárna a terciárna štruktúra) sa môže vplyvom
vonkajších podmienok zmeniť. Keď sa poruší pôvodné priestorové usporiadanie bielkoviny, jej
polypeptidový reťazec sa čiastočne rozvinie a bielkovina tým stráca svoju biologickú aktivitu.
Vtedy hovoríme o denaturácii bielkoviny. Podstatou denaturácie bielkovín je porušenie slabých
interakcií, ktoré udržiavali pôvodnú priestorovú štruktúru molekuly, pričom primárna štruktúra
ostáva zachovaná (Kmeťová a kol., 2011).

K denaturácii bielkovín môže dôjsť napr. teplom, zmenou pH (účinkom silných kyselín
a zásad), pôsobením ťažkých kovov a pod.

Denaturácia bielkovín môže byť:
a) vratná (reverzibilná), keď vrátením podmienok získame opäť natívnu štruktúru (napr.
pôsobením rôznych solí),

b) nevratná (ireverzibilná), keď sa štruktúra bielkoviny poruší natoľko, že ani opätovným
vrátením podmienok nie je možné znovu získať jej pôvodný natívny stav (napr. denaturácia
vysokou teplotou alebo výraznou zmenou pH).
Denaturácia má veľký praktický význam napr. pri uchovávaní a spracovávaní potravín.
Varením alebo inou tepelnou úpravou sa bielkoviny denaturujú, porušia sa väzby vo vyšších
štruktúrach a bielkovina sa stane stráviteľnejšia, pričom si zachováva svoju biologickú hodnotu.
Denaturované bielkoviny majú neporušené aminokyseliny /primárnu štruktúru/, organizmus
môže takéto bielkoviny ľahšie rozložiť a aminokyseliny využiť pre svoje potreby (Kmeťová
a kol., 2011).
Vlastnosti a rozdelenie bielkovín

Vlastnosti bielkovín sú podmienené ich chemickým zložením, štruktúrou a molekulovou
hmotnosťou. Sú to tuhé látky, ich rozpustnosť vo vode je veľmi odlišná, môžu tvoriť koloidné
roztoky.

Bielkoviny delíme podľa tvaru molekuly:
a) fibrilárne bielkoviny – vláknité, nerozpustné vo vode, veľká molekulová hmotnosť,
b) globulárne bielkoviny – klbkovité, rozpustné vo vode.

Podľa rozpustnosti:
a) albumíny – rozpustné vo vode,
b) globulíny – nerozpustné vo vode.
Podľa nebielkovinovej zložky:

a) jednoduché (proteíny) – sú zložené len z aminokyselinových zvyškov,
b) zložené (proteidy) – obsahujú aj nebielkovinovú zložku. Medzi zložené bielkovíny
patria nasledovné skupiny:

- 11 -