Page 10 - 04-Brindza
P. 10

DOI: https://doi.org/10.15414/2020.9788055222967
                             Ján Brindza, Vladimíra Horčinová Sedláčková, Olga Grygorieva -
                                    Bielkovinový komplex včelích peľových obnôžok

                     Základná štruktúra bielkovín
                     Primárna  štruktúra  bielkovín  udáva  poradie  (sekvenciu)  alebo  postupnosť
               aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci (obrázok 1). Toto poradie aminokyselín
               zodpovedá genetickej informácii o postupnosti aminokyselín v danej bielkovine zakódovanej v
               príslušnom úseku molekuly DNA. Hoci primárna štruktúra nepodáva informáciu o usporiadaní
               bielkoviny  v  priestore,  poradie  aminokyselinových  zvyškov  ovplyvňuje  aj  vyššie  stupne
               organizácie  molekuly  bielkoviny,  jej  sekundárnu,  terciárnu  aj  kvartérnu  štruktúru  (Tomáš
               a kol., 2017).







                                 Obrázok 1 Primárna štruktúra bielkovín. Zdroj: URL 2

                     Sekundárna štruktúra bielkovín udáva usporiadanie polypeptidovej kostry v priestore.
               Najbežnejšie formy sekundárnych štruktúr bielkovín sú: a) pravotočivá závitnica – α-helix , b)
               štruktúra tzv. skladaného listu – β-štruktúra (obrázok 2). Stabilizácia oboch typov štruktúr v
               priestore je zabezpečená prostredníctvom vodíkových väzieb, vznikajúcich medzi polárnymi
               funkčnými  skupinami  (NH  a  O=C)  peptidových  väzieb  polypeptidových  reťazcov.  Bočné
               reťazce aminokyselín sa v prípade α-helixu orientujú smerom von zo závitnice, v prípade β-
               štruktúry spravidla striedavo nad a pod rovinu skladaného listu (Tomáš a kol., 2017).
                     Terciárna  štruktúra  bielkovín  vyjadruje  vzájomné  usporiadanie  všetkých  atómov
               molekuly v priestore. Dodáva molekule bielkoviny definitívny priestorový tvar, ktorý môže
               byť: a) fibrilárny (vláknitý), b) globulárny (tvar klbka). Fibrilárne bielkoviny (skleroproteíny)
               majú  jednoduchšiu  priestorovú  štruktúru,  s  polypeptidovými  reťazcami  zvyčajne
               usporiadanými v jednom smere (obrázok 2). Tieto bielkoviny bývajú vo vode nerozpustné a
               majú  väčšinou  stavebnú  funkciu.  Typickými  príkladmi  fibrilárnych  proteínov  sú  kolagén  a
               keratín.  Globulárne  bielkoviny  (sféroproteíny)  majú  štruktúru  veľmi  zložitú.  Tvoria  ju
               kompaktné  molekuly  guľovitého  (sféroidného)  tvaru,  pričom  na  povrchu  ich  molekuly  sú
               umiestnené prevažne polárne skupiny a nepolárne reťazce sú ukryté vo vnútri bielkovinovej
               štruktúry. Z tohto usporiadania je zrejmé, že väčšina sféroproteínov je rozpustná vo vode.
                     Kvartérna  štruktúra bielkovín  je  najvyššou  úrovňou  štruktúry bielkovín.  Vyjadruje
               vzájomný    priestorový  vzťah  medzi  podjednotkami  týchto  bielkovín.  Vzájomné  spojenie
               jednotlivých  jednotiek  je  väčšinou  zabezpečené  rovnakými  typmi  slabých  interakcií  ako  v
               terciárnej štruktúre (obrázok 2).

                             A)                                 B)                           C)














                    Obrázok 2 Znázornenie A) sekundárnej, B) terciálnej a C) kvartérnej štruktúry
                                                       bielkovín.
                                                      Zdroj: URL 2



                                                          - 10 -
   5   6   7   8   9   10   11   12   13   14   15